رؤى جديدة لمنع نمو السرطان.. إليكم التفاصيل

يقدم فريق من الباحثين الدوليين دراسةً شاملةً حتى الآن عن هدفٍ بعيد المنال لعلاج السرطان، الذي بات مرضا يهدد حياة الكثير من الناس حول العالم.

تشير الدراسة، المنشورة في مجلة "ساينس أدفانسز"، إلى أن عملية إشارات معقدة تتضمن الباكسيلين، وهو بروتين التصاق بؤري يعمل كمركزٍ للاتصال ببروتينات أخرى، قد تكون عرضة للعلاج على الرغم من حالته السائلة.

قال الدكتور رافي سالجيا: "إن تعطيل تفاعل الباكسيلين مع الالتصاقات البؤرية له أهمية مباشرة في علاج السرطان ".

وأضاف: "يمكن أن يؤدي هذا إلى تطوير علاجات دقيقة تستهدف وظيفة محددة للباكسيلين، وهي وظيفة سائدة في الخلايا السرطانية، ولكنها أقل انتشارًا في الخلايا السليمة".

يضيف البحث تفاصيل جديدة مهمة حول شبكة من البروتينات الخلوية يصعب توصيفها.

أجرى الدكتور سالجيا وفريقه دراسةً معمقةً لجين باكسيلين، الذي يحفز الخلايا على التغير استجابةً للبيئة.

يساعد هذا الجين الخلايا السرطانية على التطور وتجنب الكشف، مع التسبب في الوقت نفسه بمقاومة العلاج.

يعمل الدكتور سالجيا وفريقه على توضيح وظيفة باكسيلين منذ أكثر من 3 عقود، وكان هو وزملاؤه أول من استنسخ الجين البشري كامل الطول عام 1995 في جامعة هارفارد.

دور الباكسيلين

لفهم دور الباكسيلين بشكل أفضل، لجأ الفريق إلى أحد شركائه الرئيسيين في الارتباط، والمعروف باسم كيناز الالتصاق البؤري أو FAK.

وقد ثبت أن البحث شاق. يتشارك هذان البروتينان عددًا كبيرًا من البقايا اللازمة للارتباط، وهما في حالة تغير مستمر. كما أن الباكسيلين بروتين شديد الاضطراب.

ضيّق الفريق نطاق بحثه ليقتصر على توصيف البنى الأكثر صلة.

في النهاية، وجدوا تباينًا ثابتًا في هذا الاضطراب. عندما يتفاعل الباكسيلين مع مجال الاستهداف الطرفي الطرفي للبروتين FAK (FAT) في موقع التحام محدد، يجب أن يتقلص حجمهما ويحافظا على هذا الحجم ليناسبا مساحة محدودة.

ومع ذلك، يستمران في ممارسة قدر كبير من المرونة عند تفاعلهما مع شبكة الالتصاق البؤري الأوسع.

قال الدكتور سالجيا: "تشير نتائجنا إلى آلية جديدة لتفاعل البروتينات، لم تُدرس بشكل كافٍ في الأدبيات العلمية، وتشير إلى إمكانية تطبيق هذه الآليات على بروتينات أخرى غير مستقرة".

وأضاف: "لهذه الدراسة آثار واسعة النطاق على البروتينات غير المنتظمة بشكل عام".

عادةً ما يُنظر إلى هذه التفاعلات البروتينية على أنها صعبة التحكم بالعلاج، نظرًا لعدم وجود موقع واضح لتأثير الدواء، ولكن من خلال رصدهم لما شاهدوه، تمكن الدكتور سالجيا وفريقه من بناء نموذج قد يساعد الباحثين الآخرين في تحديد هدف متحرك .

تم تحقيق هذا الاكتشاف بفضل جهود مختبرية متقنة، فباستخدام نوع من التحليل الطيفي المرتبط بالتصوير بالرنين المغناطيسي الطبي (MRI)، والذي يُستخدم غالبًا في دراسة الفيزياء، تمكن الفريق من فهم الخصائص الهيكلية للباكسيلين بشكل أفضل، ثم دمج الفريق التحليل الطيفي مع المحاكاة الديناميكية لإظهار كيفية ارتباط الباكسيلين بـ FAT. وأخيرًا، أنشأ الفريق نموذجًا حاسوبيًا ثلاثي الأبعاد لتوضيح كيفية حدوث هذا التفاعل.

قال الدكتور سوبريو باتاتشاريا، المؤلف الأول والمؤلف المشارك الرئيسي في تحليل بنية البروتين والبيانات في الدراسة: "إن الجمع بين كل هذه الأساليب مكننا من تحديد السمات الهيكلية لتفاعل باكسيلين-FAK بدقة أكثر من أي طريقة واحدة بمفردها".